Синтез пуриновых нуклеотидов - Синтез пуриновых нуклеотидов

Первая специфическая реакция образования пуриновых нуклеотидов - перенос амидной группы Глн на ФРДФ с образованием 5-фосфорибозил-1 -амина. Эту реакцию катализирует фермент амидофосфорибозилтрансфераза. Затем к аминогруппе 5-фосфорибозиламина присоединяются остаток глицина, N5,Nметенил-Н4-фолата ещё одна амидная группа глутамина, диоксид углерода, аминогруппа аспартата и формильный остаток Nформил Н4-фолата. ИМФ иозиновая кислота в основном используется на синтез АМФ или ГМФ.

Небольшое количество этого продукта обнаруживается также в тРНК в качестве одного из минорных нуклеотидов. Превращение ИМФ в АМФ и ГМФ в обоих случаях включает 2 стадии идёт с затратой энергии.

Аденилосукцинатсинтетаза, используя энергию ГТФ, присоединяет аспартат к ИМФ с образованием аденилосукцината, который в реакции, катализируемой аденилосукциназой, отщепляет фумарат и превращается в АМФ. Второй пуриновый нуклеотид ГМФ образуется также в 2 стадии. Последующее трансамидирование гидроксильной группы при С2-пуринового кольца КМФ катализирует ГМФ-синтетаза с использованием амидной группы Глн и энергии АТФ.

При образовании пуриновых нуклеотидов ГТФ расходуется на синтез АМФ, а АТФ - на синтез ГМФ. Перекрёстное использование пуриновых нуклеозидтрифосфатов на образование конечных продуктов синтеза помогает поддерживать в клетках баланс адениловых и гуаниловых нуклеотидов. Огромные затраты энергии для синтеза пуриновых нуклеотидов de novo не способны полностью обеспечить субстратами синтез нуклеиновых кислот в период гаструляции и раннего роста ребёнка.

Потребность в большом количестве нуклеотидов привела к развитию "запасных" путей синтеза этих молекул.

De Novo синтез пуриновых нуклеотидов

Наибольшее значение в этом процессе имеют ферменты, осуществляющие превращение пуринов в мононуклеотиды с использованием ФРДФ как донора остатка фосфорибозы. Основным показателем, от которого зависит синтез пуриновых нуклеотидов, служит концентрация ФРДФ, которая, в свою очередь, зависит от скорости его синтеза, утилизации и разрушения. Количество ФРДФ определяется доступностью рибозофосфата и активностью ФРДФ синтетазы - фермента, чувствительного к концентрации фосфата и пуриновых нуклеотидов.

Внутриклеточная концентрация ФРДФ строго регулируется и обычно низкая. ФРДФ синтетаза - аллостерический фермент. Он активируется неорганическим фосфатом Рi ингибируется пуриновыми нуклеозид- моно- ди- и трифосфатами. ФРДФ служит не только субстратом, но и аллостерическим активатором второй реакции синтеза пуринонуклеотидов de novo, которую катализирует амидофосфорибозилтрансфераза.

Пуриновые нуклеотиды, особенно АМФ и ГМФ по механизму отрицательной обратной связи ингибируют амидофосфорибозилтрансферазу, которая катализирует первую специфическую реакцию синтеза пуриновых нуклеотидов de novo.

Метаболическая цепь образования АМФ и ГМФ de novo регулируется также в месте её разветвления: АМФ ингибирует аденилосукцинатсинтетазу, а ГМФ - реакцию образования ксантиловой кислоты, которую катализирует ИМФ дегидрогеназа. Перекрёстная регуляция путей использования ИМФ служит для того, чтобы снизить синтез одного пуринового нуклеотида при дефиците другого. Помимо ферментов основного пути синтеза пуриновых нуклеотидов de novo, регулируется также активность ферментов "запасных" путей: Основные закономерности генетического кода.

Крика и её развитие в wobble-гипотезе. Генетический код — свойственный всем живым организмам способ кодирования аминокислотной последовательности белков при помощи последовательности нуклеотидов. С помощью таблицы генетического кода можно обнаружить, каким кодоном какая аминокислота кодируется.

Например, из нее видно, что кодоном ЦАА кодируется глицерин, а кодоном АЦЦ — треонин для РНК.

ПУРИНОВЫЕ НУКЛЕОТИДЫ

На месте стоп-кодонов стоят прочерки. Обычно, скобками обозначаются нуклеотиды ДНК, а без скобок — РНК. Синтез белка на РНК. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот.

Множество их комбинаций дают большое разнообразие свойств молекул белков. Часто в живых организмах несколько молекул белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс. Функции белков в клетках живых организмов более разнообразны, чем функции других биополимеров — полисахаридов и ДНК. Так, белки-ферменты катализируют протекание биохимических реакций играют важную роль в обмене веществ.

Некоторые белки выполняют структурную или механическую функцию, образуя цитоскелет, поддерживающий форму клеток. Также белки играют важную роль в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле. Белки — важная часть питания животных и человека основные источники: В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются прибиосинтезе белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.

Каждый белок состоит из уникальной последовательности аминокислот, которая определяется нуклеотидной последовательностью гена, кодирующего данный белок. Поскольку ДНК состоит из четырёх типов нуклеотидов, то общее число возможных кодонов равно 64; а так как в белках используется 20 аминокислот, то многие аминокислоты определяются более чем одним кодоном.

Гены, кодирующие белки, сначала транскрибируются в последовательность нуклеотидов матричной РНК мРНК белками РНК-полимеразами.

У прокариот мРНК может считываться рибосомами в аминокислотную последовательность белков сразу после транскрипции, а у эукариот она транспортируется из ядра в цитоплазму, где находятся рибосомы. Скорость синтеза белков выше у прокариот и может достигать 20 аминокислот в секунду[22].

Процесс синтеза белка на основе молекулы мРНК называется трансляцией. Во время начальной стадии биосинтеза белков, инициации, обычно метиониновый кодон узнаётся малой субъединицей рибосомы, к которой при помощи белковых факторов инициации присоединена метиониновая транспортная РНК тРНК. После узнавания стартового кодона к малой субъединице присоединяется большая субъединица и начинается вторая стадия трансляции — элонгация.

Синтез пептидной связи катализируется рибосомальной РНК рРНКобразующей пептидилтрансферазный центр рибосомы. Рибосомальная РНК катализирует образование пептидной связи между последней аминокислотой растущего пептида и аминокислотой, присоединённой к тРНК, позиционируя атомы азота и углерода в положении, благоприятном для прохождения реакции.

Ферменты аминоацил-тРНК-синтетазы присоединяют аминокислоты к их тРНК. Третья и последняя стадия трансляции, терминация, происходит при достижении рибосомой стоп-кодона, после чего белковые факторы терминации гидролизуют последнюю тРНК от белка, прекращая его синтез. Таким образом, в рибосомах белки всегда синтезируются от N- к C-концу. Репликация Биосинтез жирных кислот, последовательность реакций.

Регуляция биосинтеза Биосинтез компонентов яйца Биосинтез мочевины происходит в Биосинтез насыщенных жирных кислот Биосинтез ненасыщенных жирных кислот Биосинтез нуклеиновых кислот.

Астрономия Биология География Другие языки Интернет Информатика История Культура Литература Логика Математика Медицина Механика Охрана труда Педагогика Политика Право Психология Религия Риторика Социология Спорт Строительство Технология Транспорт Физика Философия Финансы Химия Экология Экономика Электроника.